CAS:9054-89-1|Hyperventilieren

Name: Superoxiddismutase

CAS:9054-89-1

Reinheit: 99 Prozent

Summenformel:C₁₀H₅NEIN₄

Molekulargewicht: 203,15

Schmelzpunkt: N/A

Siedepunkt: 359,1 ± 42, 0 Grad bei 760 mmHg

Flammpunkt: 183,5 ± 20,7 Grad

EINECS:232-943-0

Dichte: 1,5 ± 0,1 g/cm³

LogP:0.99

Aussehen: blaugraues Pulver

Stabilität: Die 50-prozentige Glycerinlösung ist bei 4 oder -20 Grad C länger als 1 Jahr stabil

Löslichkeit: Löst sich leicht bei 5 mg/ml in 0.05 M Kaliumphosphatpuffer, pH 7,8, mit 0,1 mM EDTA.

Brechungsindex: 1,641

Lagerbedingungen: Bei 2-10 Grad C aufbewahren

Anwendung:Superoxiddismutase(CAS:9054-89-1)aus Rindererythrozyten wurde in einer Studie verwendet, um ein kinetisches Modell der strahleninduzierten Inaktivierung von Superoxiddismutase in Distickstoffoxid-gesättigten Lösungen zu bewerten. 1 Superoxid-Dismutase aus Rinder-Erythrozyten wurde auch in einer Studie verwendet, um die mögliche Beteiligung von Superoxid-Anionen an der intestinalen Tryptophan-2-3--Dioxygenase-Reaktion zu untersuchen. Es katalysiert auch die Dismutation von Superoxidradikalen zu Wasserstoffperoxid und molekularem Sauerstoff. Spielt eine entscheidende Rolle bei der Abwehr von Zellen gegen die toxischen Wirkungen von Sauerstoffradikalen. Konkurriert mit Stickstoffmonoxid (NO) um das Superoxidanion (das mit NO unter Bildung von Peroxynitrit reagiert), wodurch SOD die Aktivität von NO fördert.3 Es wurde auch gezeigt, dass SOD die Apoptose in kultivierten Ovarialfollikeln von Ratten, neuralen Zelllinien und transgenen Mäusen unterdrückt .

Bezug:

Bannister, J., et al. Cupro-Zink-Protein aus Rinder-Erythrozyten. 1. Isolierung und allgemeine Charakterisierung. EUR. J. Biochem. 197118 (1), 178-86.

Rigo, A., et al. Kompetitive Hemmung der Cu, Zn-Superoxiddismutase durch einwertige Anionen. Biochem. Biophys. Auflösung Kommun. 197779 (1), 776-83.

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